Evrim 101Y:Karmaşık yenilikler hakkında bir iki satır daha

İçindekiler

Karmaşık yenilikler hakkında bir iki satır daha (1/2)

Bir karmaşık uyarlanımın ilk baştaki hali, canlı için faydalı gibi gözükmeyebilir. Peki ilk başta faydalı görünmeyen bir özellik nesiller boyu nasıl korunup karmaşıklaşabilir? Daha önce belirttiğimiz gibi, karmaşık uyarlanımlar başlangıçta açıkça uyarlı gözükmeyen, ama gerçekte uyarlı olan ara aşamalardan geçerek ortaya çıkabilirler. Dahası, belirli bir bağlamda evrilen uyarlanımlar başka bir bağlamda yeni işlevler yüklenebilirler. Ancak karmaşık uyarlanımları doğurabilecek başka olasılıklar da vardır:

İşlevsel engellerin eşlenme yolu ile aşılması

Canlının yaşamını sürdürmesi için mutlaka gerek duyulan, yani yaşamsal bir özellik bile, eşlenmesi (bir ikinci kopyasının ortaya çıkması) durumunda doğal seçilim tarafından değiştirilebilir. Örneğin globin çok eski zamanlardan kalma (kadim) bir proteindir. Milyarlarca yıl yaşında olan bu protein, bakteri, bitki, hayvan ve mantarların ortak atasında da bulunuyordu. Globinin oksijene bağlanıp onu taşımak gibi yaşamsal bir işlev vardır. Bu durumda doğal seçilimin globini sadece bu işe sabitleyeceğini düşünebilirsiniz. Ancak eşlenme yoluyla globin molekülünün yeni biçimleri oluşmuş ve bunlar farklılaşmış, farklı görevlere uyarlanmıştır. Nitekim omurgalılar birçok farklı globin genine ihtiyaç duyarlar: hemoglobin oksijeni dokulara taşırken (fetüste ise bu işlevi bir başka globin proteini yerine getirir), miyoglobin kas hücrelerinin kullanması için oksijen depolar. Nöroglobin ve sitoglobin proteinlerinin işlevleri ise henüz tam olarak anlaşılamamıştır. Yaşam ağacının hemen her bölümünde birden fazla globin geni bulunur. Hatta derin denizlerde yaşayan solucanlardaki bazı globinler hem oksijen hem de hidrojen sulfit taşımaya uyarlanmıştır.

Miyoglobin ve hemoglobin oldukça benzer proteinler olmakla beraber, yapılarındaki ufak farklar değişik işlevler görmelerini sağlar.

Ana Sayfa

Karmaşık yenilikler hakkında bir iki satır daha 2/2

Miyoglobin resminin kaynağı: Protein Veri Bankası (Protein Data Bank), 1mdb, Phillips, S.E., Schoenborn, B.P.: Neutron diffraction reveals oxygen-histdine hydrogen bond in oxymyoglobin. Nature 292 sf.81 (1981). Hemoglobin resminin kaynağı: Protein Veri Bankası, 1eca, Steigemann, W., Weber, E.: Structure of erythrocruorin in different ligand states refined at 1.4 A resolution. J Mol Biol 127 sf. 309 (1979).